Tripsina in polvere CAS 9002-07-7

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Tripsina in polvereè un tipo di proteasi, EC 3.4.4.4, formula molecolare C35H47N7O10, CAS 9002-07-7, è una serina proteasi estratta dal pancreas di mucche, pecore e maiali. Nei vertebrati funziona come enzima digestivo. Nel pancreas, il precursore della tripsina, il tripsinogeno, viene sintetizzato e secreto come componente del succo pancreatico. È limitato dall'enterochinasi o dalla trypsin per degradarsi in tripsina attivata, che è un'endopeptidasi che può scindere il lato carbossilico dei residui di lisina e arginina nelle catene polipeptidiche. Non funziona solo come enzima digestivo, ma limita anche la decomposizione dei precursori di altri enzimi come la chimotripsina, la carbossipeptidasi e la fosfatidilcolina, attivandoli così. È la proteasi più specifica e uno strumento indispensabile per determinare la disposizione degli aminoacidi delle proteine.
Un tipo di proteasi, che è una serina proteasi estratta dal pancreas di mucche, pecore e maiali e funziona come enzima digestivo nei vertebrati. Il precursore della trypsina, il tripsinogeno, viene sintetizzato e secreto come componente del succo pancreatico nel pancreas e viene scomposto in tripsina attiva sotto la restrizione dell'enterochinasi o della trypsin. È un'endopeptidasi in grado di scindere il lato carbossilico dei residui di lisina e arginina nelle catene polipeptidiche. Non funziona solo come enzima digestivo, ma limita anche la decomposizione di precursori come chimotripsina, carbossipeptidasi, fosfolipasi, ecc. È la proteasi più specifica e uno strumento indispensabile per determinare la disposizione degli aminoacidi nelle proteine.

Tripsina in polvereè un preparato liofilizzato-ottenuto estraendo e purificando cristalli dal pancreas di mucche, maiali e pecore. Facile da sciogliere in acqua, insolubile in solventi organici come cloroformio, etanolo ed etere. A pH 1,8, l'ebollizione a breve-termine quasi non inattiva; Il riscaldamento in soluzione alcalina provoca denaturazione e precipitazione, mentre il Ca2+ha effetti protettivi e attivanti. Il punto isoelettrico della trypsina è pH 10,1.

 

La tripsina bovina originariamente consisteva di 229 amminoacidi, contenenti 6 paia di legami disolfuro, e la sua sequenza di amminoacidi e la struttura cristallina sono state chiarite. Sotto l'autocatalisi dell'attività enterochinasica, il legame peptidico tra i residui N-terminali di lisina e isoleucina dello zimogeno viene idrolizzato, rilasciando il peptide valin-tiantiantiantian-lisina 6 e generando tripsina attiva. La tripsina bovina ha 223 residui di aminoacidi e un peso molecolare di 23800. Il residuo di serina nel sito attivo è una serina proteasi essenziale.

 

La struttura chimica della trypsina suina è molto simile a quella della trypsina bovina. Nella sequenza dei residui aminoacidici, solo 41 residui aminoacidici sono diversi, ma la configurazione molecolare è significativamente diversa. Il coefficiente di sedimentazione S20W è 2,77S, pI=10.8. La stabilità termica è più stabile della tripsina bovina e l'effetto protettivo di Ca2+ sull'enzima non è significativo come quello di bovini e ovini. Non esiste un sito centrale per chelare il Ca2+. Ci sono 6 paia di legami disolfuro e la rottura di 1-2 legami non danneggia la struttura completa della molecola dell'enzima e ne protegge l'attività. L'attività enzimatica è equivalente rispettivamente al 72% dei bovini e al 61% degli ovini.

La trypsina ovina è simile a quella dei bovini e dei suini, ma la sua attività è leggermente superiore a quella dei bovini e dei suini.
L'azione specifica della tripsina coinvolge i legami peptidici composti da aminoacidi alcalini arginina e gruppi carbossilici della lisina. Gli enzimi stessi sono facilmente autolitici, convertendosi da - trypsin a - trypsin, che viene ulteriormente degradato in enzimi simili alla trypsin e persino in frammenti. La loro attività diminuisce gradualmente e si perde.

 

Oltre ad essere presente nei vertebrati, esiste anche in una vasta gamma di organismi come i bachi da seta, i carri marini, i cirripedi e gli attinomiceti. Inoltre, le proteasi come la trombina, l'enzima fibrinolitico e la vasopressina, che sono correlate alla coagulazione del sangue e all'infiammazione negli animali superiori, sono strettamente correlate alla tripsina in termini di struttura chimica e specificità. Si può considerare che questi enzimi si siano evoluti da un enzima antenato comune. Anche la tripsina e l'elastasi hanno una stretta relazione in termini di struttura e meccanismo catalitico, ma la loro specificità è completamente diversa.

 

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cows, sheep, or pigs. According to Chinese drug standards, the potency of each 1mg should not be less than 2500 units calculated based on the dry product. A peptide endonuclease extracted from the pancreas of cows, sheep, and pigs, which breaks only the peptide bonds formed by the carboxyl groups of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerol, chloroform, and ether. Molecular weight 24000, pI 10.5, The optimal pH value is around 7.8-8.5. PH>9.0 inattivazione irreversibile. Ca2+ha un effetto stabilizzante sull'attività enzimatica; Ioni di metalli pesanti, composti organici del fosforo DFP, inibitori naturali della trypsin inibiscono fortemente la sua attività. Utilizzato clinicamente per scopi ant-antinfiammatori e ant-e a livello industriale nella produzione di pelle, nella lavorazione della seta grezza, nella lavorazione degli alimenti, ecc.

Metodo di preparazione dipolvere di trypsin:

Proprietà fisiche e chimiche dipolvere di trypsin:

La tripsina è un preparato liofilizzato- ottenuto dai cristalli estratti dal pancreas di bovini, suini e ovini e purificati. Facilmente solubile in acqua, insolubile in cloroformio, etanolo, etere e altri solventi organici. A pH 1,8 l'ebollizione per breve tempo difficilmente inattiva; Quando riscaldato in una soluzione alcalina, la denaturazione precipita, il Ca2+ ha effetto di protezione e attivazione e il punto isoelettrico della trypsin è pH10,1.
La tripsina bovina è composta da 229 aminoacidi e contiene 6 paia di legami disolfuro. La sua sequenza aminoacidica e la struttura cristallina sono state chiarite. Sotto l'autocatalisi attiva dell'enterochinasi, il legame peptidico tra i residui N-terminali di lisina e isoleucina dello zimogeno viene idrolizzato, rilasciando Val - giorno - giorno - giorno - giorno - giorno - peptide lisina 6 e producendo tripsina attiva. La tripsina bovina ha 223 residui di aminoacidi con un peso molecolare di 23800. I residui di serina nel sito attivo sono serina indispensabile.

La struttura chimica della trypsina suina è molto simile a quella della trypsina bovina. Nella sequenza dei residui aminoacidici, solo 41 residui aminoacidici sono diversi, ma la configurazione molecolare è molto diversa. Il coefficiente di sedimentazione S20W è 2,77S, pI=10.8 e la stabilità termica è più stabile di quella della trypsina bovina. L'effetto protettivo del Ca2+ sull'enzima non è così evidente come quello dei bovini e degli ovini e non esiste una parte centrale chelante del Ca2+.. Ci sono 6 coppie di legami disolfuro e 1~2 legami rotti, che non distruggono la struttura completa della molecola dell'enzima e proteggono l'attività dell'enzima. L'attività enzimatica è pari al 72% dei bovini e al 61% degli ovini. La trypsina ovina è simile a quella dei bovini e dei suini, ma la sua attività è leggermente superiore a quella dei bovini e dei suini.

La tripsina agisce specificamente sui legami peptidici composti dagli aminoacidi basici arginina e lisina carbossile. L'enzima stesso è facile da autolizzare - La tripsina viene convertita in - La triptina viene ulteriormente degradata in triptasi e persino in frammenti, e anche la sua attività viene gradualmente ridotta e persa.

Oltre ai vertebrati, esiste anche in un'ampia gamma di organismi, come il baco da seta, la marijuana, i gamberi e gli attinomiceti. Inoltre, la trombina, l'enzima fibrinolitico, il vasodilatatore e altre proteasi legate alla coagulazione del sangue e all'infiammazione degli animali superiori sono strettamente correlati alla tripsina in termini di struttura chimica e specificità. Si può considerare che questi enzimi si differenziano dagli enzimi antenati comuni nel processo di evoluzione. Anche la chimotripsina e l'elastasi sono strettamente correlate nella struttura e nel meccanismo catalitico, ma la loro specificità è completamente diversa.

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cattle, sheep or pigs. The Chinese drug standard stipulates that the potency of each 1mg of dried product shall not be less than 2500 units. An endopeptidase extracted from the pancreas of cattle, sheep and pigs, which only breaks the peptide bond formed by the carboxyl group of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerin, chloroform and ether. The molecular weight is 24000, pI 10.5, and the optimum pH value is about 7.8~8.5. Irreversible inactivation at pH>9.0. Il Ca2+può stabilizzare l'attività enzimatica; Gli ioni di metalli pesanti, i composti organofosforici, il DFP e gli inibitori naturali della tripsina inibiscono fortemente la sua attività. Viene utilizzato come antinfiammatorio e detumescente in clinica e per la lavorazione della pelle, la lavorazione della seta grezza e la lavorazione degli alimenti nell'industria.

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